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Noticia

Analizan con luz de sincrotrón los mecanismos de la enfermedad de Alzheimer

12/03/2018 ● Redacción / SINC


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Para conocer mejor cómo funcionan los mecanismos mediante los cuales las proteínas y los péptidos amiloides se convierten en tóxicos en la enfermedad de Alzheimer (EA), los investigadores han llevado a cabo experimentos con luz infrarroja en los sincrotrones de Barcelona y Grenoble. La luz infrarroja es absorbida por los enlaces de las moléculas, lo que permite conocer cuál es la composición química de una muestra.
El trabajo refuerza la hipótesis de que los péptidos amiloides, especialmente en formas no fibrilares, son capaces de oxidar las células y esto puede ser un punto clave para el desarrollo de la enfermedad. Gracias a la luz infrarroja, se han analizado los efectos de estos agregados y se han podido relacionar con la estructura que adoptan los péptidos cuando forman distintos agregados, lo que puede ser muy útil para identificar las formas tóxicas causantes de la EA.
Además, gracias a la elevada brillantez de la luz de sincrotrón, se puede medir su distribución química a mayores resoluciones espaciales. Con esta técnica se ha analizado el efecto de dos tipos de agregados del péptido amiloide (fibrilares y amorfos) en células neuronales cultivadas. Los resultados indican que los agregados amorfos provocan un grado de oxidación superior a los otros, y por primera vez se ha obtenido la ubicación in situ de estos agregados en células cultivadas. Estas conclusiones son coherentes con investigaciones previas realizadas con muestras de cerebro de afectados, donde se veía que la oxidación era más alta en las regiones que rodeaban las placas amiloides, y concuerdan con la hipótesis de que son los péptidos amiloides los causantes de la oxidación celular asociada a la EA.
[Anal Chem 2018; 90: 2772-9] Benseny-Cases N, Álvarez-Marimón E, Castillo-Michel H, Cotte M, Falcon C, Cladera J
Alzheimer Amiloide Sincrotrón Demencia Neurodegeneración
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